Interactions Faibles Entre Prot�ines En Solution » książka
Interactions Faibles Entre Prot�ines En Solution
ISBN-13: 9786131506048 / Francuski / Miękka / 2018 / 208 str.
La cellule est un milieu trA]s concentrA(c) oA les interactions entre macromolA(c)cules, mAame faibles, sont cruciales pour leur solubilitA(c) et leur fonction biologique. Dans quelle mesure la solvatation d''une protA(c)ine influence-t-elle ses interactions faibles protA(c)ine - protA(c)ine, qui dA(c)terminent sa solubilitA(c)? Nous avons reliA(c) ces interactions A la solvatation de la malate dA(c)shydrogA(c)nase de Haloarcula marismortui, une protA(c)ine halophile dont la solvatation dA(c)pend fortement du solvant. Les interactions protA(c)ine - protA(c)ine dans divers solvants ont A(c)tA(c) caractA(c)risA(c)es en mesurant les seconds coefficients du viriel (A2) et en modA(c)lisant par des potentiels de type DLVO les facteurs de structure en solution obtenus par la diffusion de rayons X ou de neutrons. Nous avons aussi dA(c)veloppA(c) une nouvelle mA(c)thode de mesure de A2 par vitesse de sA(c)dimentation. Nous montrons qu''une solvatation enrichie en eau ou en sel induit des interactions attractives substantielles qui peuvent conduire A la cristallisation des protA(c)ines. Ces rA(c)sultats expliquent l''adaptation molA(c)culaire aux fortes salinitA(c)s des protA(c)ines halophiles en termes de stabilitA(c), mais aussi -de maniA]re originale- en termes de solubilitA(c).
La cellule est un milieu très concentré où les interactions entre macromolécules, même faibles, sont cruciales pour leur solubilité et leur fonction biologique. Dans quelle mesure la solvatation dune protéine influence-t-elle ses interactions faibles protéine - protéine, qui déterminent sa solubilité? Nous avons relié ces interactions à la solvatation de la malate déshydrogénase de Haloarcula marismortui, une protéine halophile dont la solvatation dépend fortement du solvant. Les interactions protéine - protéine dans divers solvants ont été caractérisées en mesurant les seconds coefficients du viriel (A2) et en modélisant par des potentiels de type DLVO les facteurs de structure en solution obtenus par la diffusion de rayons X ou de neutrons. Nous avons aussi développé une nouvelle méthode de mesure de A2 par vitesse de sédimentation. Nous montrons quune solvatation enrichie en eau ou en sel induit des interactions attractives substantielles qui peuvent conduire à la cristallisation des protéines. Ces résultats expliquent ladaptation moléculaire aux fortes salinités des protéines halophiles en termes de stabilité, mais aussi -de manière originale- en termes de solubilité.
Czytaj nas na:
KrainaKsiazek.PL - Księgarnia Internetowa
