D�termination Par Rmn de Structures 3D de Peptides Et de Prot�ines » książka
D�termination Par Rmn de Structures 3D de Peptides Et de Prot�ines
ISBN-13: 9786131520228 / Francuski / Miękka / 2018 / 200 str.
Les fonctions spA(c)cifiques des protA(c)ines rA(c)sultent de leurs caractA(c)ristiques structurales et dynamiques. La spectroscopie RMN apporte ces deux informations, avec des stratA(c)gies d''A(c)tudes diffA(c)rentes selon la taille des biomolA(c)cules. Ce travail prA(c)sente les A(c)tudes par RMN de deux types de molA(c)cules intervenant dans deux contextes biologiques diffA(c)rents. D''abord le mA(c)tabolisme du fer chez les bactA(c)ries Gram-nA(c)gatif: comprA(c)hension de la reconnaissance spA(c)cifique complexe mA(c)tallique sidA(c)rophore/rA(c)cepteur membranaire. Deux sidA(c)rophores peptidiques bactA(c)riens ont A(c)tA(c) A(c)tudiA(c)s (azoverdine d''Azomonas macrocytogenes ATCC 12334 et pyoverdine PaA de Pseudomonas aeruginosa ATCC 15692) en adaptant des mA(c)thodes utilisA(c)es sur les protA(c)ines (HNCA en abondance naturelle de 13C, couplages dipolaires rA(c)siduels (RDC)). Le cas de conformA]res de PaA en A(c)change chimique intermA(c)diaire a A(c)tA(c) A(c)tudiA(c). Ensuite la transcription et la rA(c)paration de l''ADN via l''A(c)tude de trois domaines de sous-unitA(c)s du facteur humain de transcription/rA(c)paration TFIIH: MAT1 (domaine RING C3HC4), p44 (dynamique et propriA(c)tA(c)s d''A(c)change mA(c)tallique du domaine RING C8) et p62 (utilisation des RDC pour le domaine PH).
Les fonctions spécifiques des protéines résultent de leurs caractéristiques structurales et dynamiques. La spectroscopie RMN apporte ces deux informations, avec des stratégies détudes différentes selon la taille des biomolécules. Ce travail présente les études par RMN de deux types de molécules intervenant dans deux contextes biologiques différents. Dabord le métabolisme du fer chez les bactéries Gram-négatif: compréhension de la reconnaissance spécifique complexe métallique sidérophore/récepteur membranaire. Deux sidérophores peptidiques bactériens ont été étudiés (azoverdine dAzomonas macrocytogenes ATCC 12334 et pyoverdine PaA de Pseudomonas aeruginosa ATCC 15692) en adaptant des méthodes utilisées sur les protéines (HNCA en abondance naturelle de 13C, couplages dipolaires résiduels (RDC)). Le cas de conformères de PaA en échange chimique intermédiaire a été étudié. Ensuite la transcription et la réparation de lADN via létude de trois domaines de sous-unités du facteur humain de transcription/réparation TFIIH : MAT1 (domaine RING C3HC4), p44 (dynamique et propriétés déchange métallique du domaine RING C8) et p62 (utilisation des RDC pour le domaine PH).
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