Biosynthese Des Flavan-3-Ols Chez Vitis Vinifera » książka
Biosynthese Des Flavan-3-Ols Chez Vitis Vinifera
ISBN-13: 9783838145655 / Francuski / Miękka / 2018 / 244 str.
Les flavan-3-ols jouent un rAle primordial tant dans la qualitA(c) phytosanitaire de la baie de raisin que vis-A -vis des propriA(c)tA(c)s organoleptiques du vin. Comprendre les mA(c)canismes qui rA(c)gissent leur biosynthA]se est donc primordial afin de mieux comprendre la mise en place de la typicitA(c) phA(c)nolique d'un vin. Cet ouvrage est consacrA(c) A l'A(c)tude de l'une des enzymes responsables de la synthA]se des flavan-3-ols: l'anthocyanidine rA(c)ductase de Vitis vinifera. Les conditions d'expression et de purification de l'enzyme recombinante et les produits de la rA(c)action lorsque l'enzyme est incubA(c)e en prA(c)sence de ses substrats et de NADPH ont A(c)tA(c) dA(c)crits. Ces produits correspondent aux flavan-3- ols de configuration 2S, composA(c)s rarement identifiA(c)s dans le rA]gne vA(c)gA(c)tal. La structure 3D de l'apoenzyme est prA(c)sentA(c)e. La fragmentation MS/MS de flavan3-ols marquA(c)s grA ce A l'utilisation d'un coenzyme deutA(c)rA(c) permet de montrer que l'enzyme est une A(c)pimA(c)rase rA(c)ductase et de prA(c)ciser les mA(c)canismes mis en jeu. Le cycle catalytique de l'enzyme a A(c)tA(c) dA(c)montrA(c) en se basant sur la complA(c)mentaritA(c) de deux techniques d'A(c)tude, la cinA(c)tique enzymatique et la mA(c)thode chromatographique d'HA1/4mmel et Dreyer.
Les flavan-3-ols jouent un rôle primordial tant dans la qualité phytosanitaire de la baie de raisin que vis-à-vis des propriétés organoleptiques du vin. Comprendre les mécanismes qui régissent leur biosynthèse est donc primordial afin de mieux comprendre la mise en place de la typicité phénolique dun vin. Cet ouvrage est consacré à létude de lune des enzymes responsables de la synthèse des flavan-3-ols : lanthocyanidine réductase de Vitis vinifera. Les conditions dexpression et de purification de lenzyme recombinante et les produits de la réaction lorsque lenzyme est incubée en présence de ses substrats et de NADPH ont été décrits. Ces produits correspondent aux flavan-3- ols de configuration 2S, composés rarement identifiés dans le règne végétal. La structure 3D de lapoenzyme est présentée. La fragmentation MS/MS de flavan3-ols marqués grâce à lutilisation dun coenzyme deutéré permet de montrer que lenzyme est une épimérase - réductase et de préciser les mécanismes mis en jeu. Le cycle catalytique de lenzyme a été démontré en se basant sur la complémentarité de deux techniques détude, la cinétique enzymatique et la méthode chromatographique dHümmel et Dreyer.
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