Partenariat Mol�culaire de la Nucl�oprot�ine Du Virus de la Rougeole » książka
Partenariat Mol�culaire de la Nucl�oprot�ine Du Virus de la Rougeole
ISBN-13: 9786131504112 / Francuski / Miękka / 2018 / 80 str.
Le virus de la rougeole possede un genome a ARN simple brin, non segmente, encapside par la nucleoproteine au sein d'une nucleocapside helicoidale qui sert de matrice pour la transcription et la replication. La nucleoproteine possede un domaine C-terminal(NTAIL)desordonne, a savoir depourvu de structure secondaire et tertiaire stable en conditions physiologiques et en l'absence de partenaires. L'exposition de NTAIL a la surface de la nucleocapside lui permet d'etablir des interactions dynamiques avec plusieurs partenaires viraux et cellulaires. Nous avons etudie les interactions entre NTAIL et (i) la phosphoproteine virale, (ii) Hsp72, une proteine de choc thermique, et (iii) le recepteur cellulaire, NR. En utilisant une approche multidisciplinaire, nous avons pu caracteriser le repliement induit que NTAIL subit lors de l'interaction avec la phosphoproteine, et nous avons pu evaluer l'impact fonctionnel de l'interaction avec Hsp72 et NR. L'ensemble de ces travaux contribue a eclaircir les mecanismes moleculaires des interactions que les proteines desordonnees etablissent avec leurs partenaires, ce qui represente a ce jour un champ d'investigation relativement encore peu explore.
Le virus de la rougeole possède un génome à ARN simple brin, non segmenté, encapsidé par la nucléoprotéine au sein dune nucléocapside hélicoïdale qui sert de matrice pour la transcription et la réplication. La nucléoprotéine possède un domaine C-terminal(NTAIL)désordonné, à savoir dépourvu de structure secondaire et tertiaire stable en conditions physiologiques et en labsence de partenaires. Lexposition de NTAIL à la surface de la nucléocapside lui permet détablir des interactions dynamiques avec plusieurs partenaires viraux et cellulaires. Nous avons étudié les interactions entre NTAIL et (i) la phosphoprotéine virale, (ii) Hsp72, une protéine de choc thermique, et (iii) le récepteur cellulaire, NR. En utilisant une approche multidisciplinaire,nous avons pu caractériser le repliement induit que NTAIL subit lors de linteraction avec la phosphoprotéine, et nous avons pu évaluer limpact fonctionnel de linteraction avec Hsp72 et NR. Lensemble de ces travaux contribue à éclaircir les mécanismes moléculaires des interactions que les protéines désordonnées établissent avec leurs partenaires, ce qui représente à ce jour un champ dinvestigation relativement encore peu exploré.
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