ISBN-13: 9783659013195 / Hiszpański / Miękka / 2012 / 120 str.
En este trabajo se realizo un abordaje experimental y teorico dirigido al estudio de las interacciones electrostaticas en la union enzima-inhibidor. Este trabajo intenta contribuir a un mejor entendimiento de los origenes de la afinidad molecular y al diseno de nuevos farmacos. El sistema analizado fue la enzima Triosafosfato isomerasa de levadura de Saccharomyces cerevisiae (ScTIM) con dos de sus inhibidores mas afines: el 2-fosfoglicolato (2PG) y el fosfoglicolohidroxamato (PGH). Este libro presenta una metodologia para cuantificar la contribucion de las interacciones electrostaticas en la energia de union enzima-inhibidor. Ejemplifica el uso de un nuevo metodo calorimetrico, que permite disminuir los tiempos y costos de experimentacion al menos tres veces. Complementa informacion experimental obtenida in vitro con calculos teoricos para ofrecer un panorama mas detallado del fenomeno de reconocimiento de moleculas cargadas."
En este trabajo se realizó un abordaje experimental y teórico dirigido al estudio de las interacciones electrostáticas en la unión enzima-inhibidor. Este trabajo intenta contribuir a un mejor entendimiento de los orígenes de la afinidad molecular y al diseño de nuevos fármacos. El sistema analizado fue la enzima Triosafosfato isomerasa de levadura de Saccharomyces cerevisiae (ScTIM) con dos de sus inhibidores más afines: el 2-fosfoglicolato (2PG) y el fosfoglicolohidroxamato (PGH). Este libro presenta una metodología para cuantificar la contribución de las interacciones electrostáticas en la energía de unión enzima-inhibidor. Ejemplifica el uso de un nuevo método calorimétrico, que permite disminuir los tiempos y costos de experimentación al menos tres veces. Complementa información experimental obtenida in vitro con cálculos teóricos para ofrecer un panorama más detallado del fenómeno de reconocimiento de moléculas cargadas.