Biosynthese von Nitroverbindungen: Studie der N-Oxygenase AurF » książka
Biosynthese von Nitroverbindungen: Studie der N-Oxygenase AurF
ISBN-13: 9783838132624 / Niemiecki / Miękka / 2013 / 192 str.
Nitrogruppen finden sich in verschiedenen Naturstoffen mit biologischer Aktivitat. Deren Biosynthese kann auf unterschiedlichen Routen stattfinden, wobei die Oxidation von Aminogruppen die wichtigste darstellt. Im Biosynthese-Gencluster fur Aureothin, einer Verbindung mit zytotoxischer, insektizider und antifungaler Aktivitat aus dem Aktinomyzeten Streptomyces thioluteus, wurde eine neuartige N-Oxygenase, AurF, entdeckt. Die funktionelle und strukturelle Charakterisierung dieses Enzyms fuhrte zu neuen Erkentnissen uber die biologische Nitrogruppenbildung. Es wurde gezeigt, dass die N-Oxygenierung von Aminogruppen schrittweise uber Hydroxylamin- und Nitrosointermediate ablauft. Die rekombinante Produktion von AurF ermoglichte eine sorgfaltige biochemische Charakterisierung. Rontgenkristallstrukturen ergaben dabei einen neuartigen binuklearen Mangan-Cluster im aktiven Zentrum des Enzyms. Zudem wird gezeigt, wie die streng regio- und chemoselektive Reaktion fur die Biokatalyse genutzt werden kann."
Nitrogruppen finden sich in verschiedenen Naturstoffen mit biologischer Aktivität. Deren Biosynthese kann auf unterschiedlichen Routen stattfinden, wobei die Oxidation von Aminogruppen die wichtigste darstellt. Im Biosynthese-Gencluster für Aureothin, einer Verbindung mit zytotoxischer, insektizider und antifungaler Aktivität aus dem Aktinomyzeten Streptomyces thioluteus, wurde eine neuartige N-Oxygenase, AurF, entdeckt. Die funktionelle und strukturelle Charakterisierung dieses Enzyms führte zu neuen Erkentnissen über die biologische Nitrogruppenbildung. Es wurde gezeigt, dass die N-Oxygenierung von Aminogruppen schrittweise über Hydroxylamin- und Nitrosointermediate abläuft. Die rekombinante Produktion von AurF ermöglichte eine sorgfältige biochemische Charakterisierung. Röntgenkristallstrukturen ergaben dabei einen neuartigen binuklearen Mangan-Cluster im aktiven Zentrum des Enzyms. Zudem wird gezeigt, wie die streng regio- und chemoselektive Reaktion für die Biokatalyse genutzt werden kann.
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