This study presents an in-depth conformational analysis of three aromatic amino acids tryptophan, phenylalanine, and tyrosine along with their ionic and zwitterionic forms, using first-principles calculations. For each amino acid, extensive potential energy surface scans revealed numerous stable conformers, including over 50 unique dimeric structures for each. Stabilization of these structures arises from a rich interplay of noncovalent interactions such as hydrogen bonds (especially NH-O), pi-pi stacking, CH-pi, NH-pi, and OH-pi interactions. Monomeric forms favored conformations with strong...

In dieser Studie wird eine eingehende Konformationsanalyse der drei aromatischen Aminosäuren Tryptophan, Phenylalanin und Tyrosin sowie ihrer ionischen und zwitterionischen Formen anhand von First-Principles-Berechnungen durchgeführt. Für jede Aminosäure ergaben umfangreiche Scans der potentiellen Energieoberfläche zahlreiche stabile Konformer, darunter über 50 einzigartige dimere Strukturen für jede. Die Stabilisierung dieser Strukturen ergibt sich aus einem reichhaltigen Zusammenspiel von nichtkovalenten Wechselwirkungen wie Wasserstoffbrückenbindungen (insbesondere NH-O),...

Cette étude présente une analyse conformationnelle approfondie de trois acides aminés aromatiques, le tryptophane, la phénylalanine et la tyrosine, ainsi que de leurs formes ioniques et zwitterioniques, à l'aide de calculs de premiers principes. Pour chaque acide aminé, des analyses approfondies de la surface d'énergie potentielle ont révélé de nombreux conformères stables, y compris plus de 50 structures dimériques uniques pour chacun d'entre eux. La stabilisation de ces structures résulte d'une riche interaction entre des interactions non covalentes telles que les liaisons...