Structure - Fonction D'Une Atpase de Type P » książka
Structure - Fonction D'Une Atpase de Type P
ISBN-13: 9786131512308 / Francuski / Miękka / 2010 / 136 str.
La comprehension au niveau atomique du mecanisme de transport des ions calcium par une ATPase de type P, la Ca-ATPase, necessite la caracterisation structurale des differentes conformations mises en evidence par les etudes fonctionnelles. Si differents cristaux existent pour les formes non-phosphoryle, nous ne disposions pas jusqu'a ce jour de cristaux d'une forme phosphorylee covalente. La formation de ce derive necessite d'avoir une Ca-ATPase marquee par une sonde fluorescente. La stabilite du derive est mise en evidence a l'aide de 32P]acetylphosphate. Des cristaux 2D de type tubulaire sont produits et apres un traitement d'images de cryomicroscopie electronique, la structure 3D d'un derive phosphoryle covalent d'une ATPase de type P a 8A de resolution a ete generee. La comparaison de cette nouvelle structure avec les autres structures existantes suggere des modifications au niveau ou positionnement des domaines cytoplasmiques. Des experiences de trypsinisation et de chromatographie sur une colonne Red120, ont permis d'affiner ces observations. Les liens entre ces modifications structurales et le mecanisme de transport de calcium couple a l'hydrolyse d ATP sont discutes."
La compréhension au niveau atomique du mécanisme de transport des ions calcium par une ATPase de type P, la Ca-ATPase, nécessite la caractérisation structurale des différentes conformations mises en évidence par les études fonctionnelles. Si différents cristaux existent pour les formes non-phosphorylé, nous ne disposions pas jusquà ce jour de cristaux dune forme phosphorylée covalente. La formation de ce dérivé nécessite davoir une Ca-ATPase marquée par une sonde fluorescente. La stabilité du dérivé est mise en évidence à laide de [32P]acétylphosphate. Des cristaux 2D de type tubulaire sont produits et après un traitement dimages de cryomicroscopie électronique, la structure 3D dun dérivé phosphorylé covalent dune ATPase de type P à 8À de résolution a été générée. La comparaison de cette nouvelle structure avec les autres structures existantes suggère des modifications au niveau ou positionnement des domaines cytoplasmiques. Des expériences de trypsinisation et de chromatographie sur une colonne Red120, ont permis daffiner ces observations. Les liens entre ces modifications structurales et le mécanisme de transport de calcium couplé à lhydrolyse d ATP sont discutés.
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