Interaktionen innerhalb des Stators der F1F0-ATP-Synthase von Escherichia coli: Quervernetzung der Cystein-substituierten Untereinheiten

ISBN-13: 9783640858927 / Niemiecki / Miękka / 2011 / 46 str.

Julika Pulst

Opis

Praktikumsbericht / -arbeit aus dem Jahr 2007 im Fachbereich Biologie - Cytologie, Note: 1,7, Universitat Osnabruck, 27 Quellen im Literaturverzeichnis, Sprache: Deutsch, Abstract: 1. Einleitung 1.1 Die ATP-Synthase von Escherichia coli Das Molekul Adenosintriphosphat (ATP) kommt in allen lebenden Organismen vor. ATP ist der universelle Ubertrager chemischer Energie in der Zelle, mit dessen Hilfe endergonische Prozesse angetrieben werden, wie Synthese von organischen Molekulen, aktiver Stofftransport uber Biomembranen in die Zellen oder hinaus, sowie Bewegungen wie zum Beispiel bei der Muskelkontraktion. Deshalb wird ATP auch als die Energiewahrung der Zelle bezeichnet (Greie et al., 2001). Die drei Phosphatgruppen des Adenosintriphosphates sind durch zwei energiereiche Phosphoanhydrid-Bindungen miteinander verbunden. Werden diese Bindungen durch Enzyme hydrolytisch gespalten, entsteht das Adenosindiphosphat (ADP) bzw. das Adenosinmonophosphat (AMP) und jeweils anorganisches Phosphat (Pi). Jede Spaltung liefert eine Hydrolyseenergie von Δg'0 = -30,5 kJ/mol. Bei der Phosphorylierung kommt es jedoch zu einer Ubertragung einer Phosphatgruppe auf ein anderes Molekul bedingt durch das hohe Gruppenubertragungspotential von ATP fur Phosphatgruppen. Haufig entsteht auch ein Energiegewinn durch Hydrolyse bei der Freisetzung der Komponente. Auerdem fungiert ATP als Coenzym bei der Aktivierung von Metaboliten wie z.B. Aminosauren. Aufgrund der zentralen Funktion des ATPs, ist dessen Synthese die in der Natur am haufigsten vorkommende Reaktion (Nelson & Cox, 2001). ...]