Biopolymere

ISBN-13: 9783798504769 / Niemiecki / Miękka / 1980 / 308 str.

G. Ebert; Gotthold Ebert

Opis

DaB der Bestand unserer Zivilisation auf derWeitergabe gene tischer Information in Form eines Biopolymeren (der Desoxyribo nucleinsaure) beruht, ist vielfach nicht jedermann bewuBt. DaB biopolymere Naturstoffe wie Cellulose und Wolle jedoch seit Be ginn der Menschheitsgeschichte eine iiberragende Rolle als Roh-und Werkstoffe spielen, diirfte allgemein bekannt sein. Obwohl wir heute in einem Zeitalter der Kunststoffe leben, sind natiirliche Polymere nach wie vor unentbehrlich. Die Einsicht, daB bio polymere Naturstoffe wie z. B. die Wolle in der Summe ihrer Eigenschaften oft synthetischen Polymeren iiberlegen sind, hat zu einem verstarkten Interesse an diesen Naturprodukten gefiihrt. Der Preisanstieg und die Verknappung des Erdols werden mog licherweise diese Entwicklung nom beschleunigen. Seit den bahnbremenden Arbeiten Hermann Staudingers, die vor einem halben Jahrhundert die Existenz von Makromolekiilen ab sicherten, wissen wir, daB die meisten Eigenschaften dieser Polymere nicht aus dem Verhalten ihrer monomeren Bausteine vorherzusagen sind. Der makromolekulare Aufbau bestimmt Struktur und Funk tion der Biopolymeren und eroffnet nicht nur fiir Chemiker, Physikochemiker und Biomemiker ein faszinierendes Betatigungs feld."

Spis treści

1. Einleitung.- 2. Nucleinsäuren.- 2.1. Konformation der DNS.- 2.2. Stabilisierung der Doppelhelix.- 2.3. Konformationsumwandlungen von DNS.- 2.3.1. Thermische Konformationsumwandlung.- 2.3.2. pH-induzierte Konformationsumwandlung.- 2.3.3. Stabilisierung und Destabilisierung der DNS-Konformation durch Ionen.- 2.3.4. Reversibilität der Doppelhelix-Knäuelumwandlung.- 2.4. Konformation und Funktion der RNS.- 2.4.1. Die Konformation der t-RNS.- 2.4.2. m-RNS.- 2.4.3. Die ribosomalen RNS.- 2.5. Synthetische Polynucleotide.- 2.6. Konformationsumwandlungen von RNS.- 2.7. Funktion der RNS.- 2.7.1. Transkription.- 2.7.2. Translation.- 3. Polypeptide und Proteine.- 3.1. Sterisdie Grundlagen der Konformation von Polypeptiden und Proteinen.- 3.1.1. Die Winkel ? und ?.- 3.1.2. Die Winkel ? und x.- 3.1.3. Helices.- 3.1.4. Erlaubte Konformation von Polypeptidketten.- 3.2. Arten zwischenmolekularer Wechselwirkungen.- 3.2.1. Polkräfte (13).- 3.2.2. Dispersionskräfte.- 3.2.3. Wasserstoffbrüdcenbindungen (HBB).- 3.2.4. Wasserstruktur.- 3.2.5. Hydrophobe Wechselwirkungen.- 3.3. ?-Keratinfasern als Beispiel a-helicaler, fibrillärer Gerüstproteine.- 3.3.1. ?—?-Umwandlung von Faserkeratinen.- 3.3.2. Zug-Dehnungsverhalten von ?-Keratinfasern.- 3.3.3. Physiologische Eigenschaften von Textilien aus Keratinfasern.- 3.4. ?-Faltblattstrukturen in fibrillären Proteinen.- 3.4.1. Federkeratine.- 3.4.2. Seidenfibroin.- 3.5. Kollagen.- 3.6. Elastin.- 3.7. Helicale Strukturen in globulären Proteinen.- 3.8. ?-Faltblattstrukturen in globulären Proteinen.- 3.9. Lösliche fibrilläre a-helicale Proteine: Fibrinogen..- 3.9.1. Chemische Eigenschaften des Fibrinogens.- 3.9.2. Molekulare Struktur des Fibrinogens.- 3.9.3. Fibrinbildung.- 3.9.4. Abbau von Fibrinogen bzw. Fibrin.- 3.10. Poly-?-aminosäuren.- 3.10.1. Poly-(alanin) (PLA).- 3.10.2. Poly(?-methyl-L(D)-glutamat) (PMG).- 3.10.3. Poly-(L-leucin) (PLLeu).- 3.10.4. Poly-L-glutaminsäure (PLGS).- 3.10.5. Poly-L-lysin (PLL).- 3.10.6. Polyprolin (PP).- 3.10.7. Copolymere Poly-?-aminosäuren.- 3.11. Theoretische Grundlagen kooperativer Konformationsumwandlungen.- 3.11.1. Helix-Knäuel-Umwandlungen.- 3.11.2. Helix-Helix-Umwandlungen.- 3.11.3. Doppelhelix-Knäuel-Umwandlung von Nucleinsäuren..- 3.12. Konformation, Strukturen höherer Ordnung und Selbstorganisation (self-assembly).- 3.13. Muskelproteine.- 3.13.1. Myosin.- 3.13.2. Proteine der dünnen Filamente (Actin, Troponin, Tropomyosin).- 3.13.3. Muskelkontraktion.- 3.14. Protein-DNS-Komplexe.- 4. Polysaccharide.- 4.1. Cellulose.- 4.1.1. Primärstruktur, Konformation und Überstruktur.- 4.1.2. Cellulosegewinnung.- 4.1.3. Herstellung und Eigenschaften von Cellulosefasern und -folien.- 4.2. Die Hemicellulosen.- 4.2.1. Mannane.- 4.2.2. Xylane.- 4.3. Pektinsäuren bzw. Pektine.- 4.4. Alginsäuren.- 4.5. Carrageenan.- 4.6. Mucopolysaccharide.- 4.6.1. Hyaluronsäure.- 4.6.2. Die Chondroitinsulfate (Chondroitin-4-sulfat, Chondroitin 6-sulfat).- 4.6.3. Dermatansulfat.- 4.6.4. Keratansulfat.- 4.6.5. Heparansulfat.- 4.6.6. Heparin.- 4.7. Wechselwirkungen von Mucopolysacchariden (Glycosaminoglycanen) (Mp) mit Polypeptiden (Pp).- 4.8. Chitin.- 4.8.1. Chitinfasern und -folien.- 4.9. Mureine.- 4.10. Reservepolysaccharide.- 4.10.1. Stärke.- 4.10.2. Glycogen.- 4.10.3. Dextrane.- 4.10.4. Inulin.- 5. Polyisopren.- Literatur.